Ферменты. Презентация на тему: «Ферменты. Классификация ферментов. Особенности строения и свойств ферментов История ферментов презентация по химии

Описание презентации по отдельным слайдам:

1 слайд

Описание слайда:

Презентация преподавателя химии ГБПОУ «КМТ» Залиевой Н.М Ферменты. Классификация ферментов. Особенности строения и свойств ферментов.

2 слайд

Описание слайда:

ФЕРМЕНТЫ (от лат. fermentum - брожение, закваска) – это энзимы, специфические белки, увеличивающие скорость протекания химических реакций в клетках всех живых организмов. Наука о ферментах называется энзимологией.

3 слайд

Описание слайда:

Термин «фермент» был предложен в XVII веке химиком ван Гельмонтом при обсуждении механизмов пищеварения. История изучения

4 слайд

Описание слайда:

В XIX в. Луи Пастер, изучая превращение углеводов в этиловый спирт под действием дрожжей, пришёл к выводу, что этот процесс (брожение) катализируется некой жизненной силой (ферментом), находящейся в дрожжевых клетках, причём он считал, что эти «силы» неотделимы от структуры живой клетки дрожжей. История изучения

5 слайд

Описание слайда:

Юстас Либих и его сторонники, отстаивая химическую природу брожения, считали, что оно является следствием образования в клетках микроорганизмов растворимых ферментов. Луи Пастер считал, что брожение вызывается лишь живыми микроорганизмами и что процесс брожения неразрывно связан с их жизнедеятельностью. История изучения В середине 19 в. разгорелась дискуссия о природе брожения.

6 слайд

Описание слайда:

История изучения Дискуссия Либиха и Пастера о природе брожения была разрешена в 1897 Эдуардом Бухнером, который, растирая дрожжи с инфузорной землёй, выделил из них бесклеточный растворимый ферментный препарат (зимазу), вызывавший спиртовое брожение. В 1907 г. Бухнеру была присуждена Нобелевская премия по химии «за проведенную им научно-исследовательскую работу по биологической химии и открытие внеклеточной ферментации». В течение последующих 10 лет было выделено ещё несколько ферментов, и белковая природа ферментов была окончательно доказана.

7 слайд

Описание слайда:

Впервые ферменты выделили в кристалитической форме в 1926 году Джеймс Бетчеллер Самнер и Джон Говард Нортроп. В 1946 году им была присуждена Нобелевская премия. История изучения Джеймс Бетчеллер Самнер Джон Говард Нортроп.

8 слайд

Описание слайда:

В 1961 году предложена комиссией международного биохимического союза систематическая номенклатура ферментов. Ферменты подразделили на 6 групп в соответствии с типом реакции, которую они катализируют. Рабочее название складывалось из названия субстрата, типа каталитической реакции и окончания –аза. Пример: лактан+дегидрогенизация+аза=лактатдегидрогеназа Известным ферментам оставлены прежние названия пепсин,трипсин. Классификация ферментов

9 слайд

Описание слайда:

Классификация ферментов Классы ферментов Катализируемая реакция Примеры ферментов или их групп Оксидоредуктазы Перенос атомов водорода или электронов от одного вещества к другому. Дегидрогеназа, оксидаза Трансферазы Перенос определенной группы атомов -метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы-одного вещества к другому Трансаминаза, киназа Гидролазы Реакции гидролиза Липаза, амилаза, пептидаза Лиазы Негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов. При этом могут разрываться связи С-С,C-N,C-O илиC-S Декарбоксилаза, фумараза, альдолаза Изомеразы Внутримолекулярная перестройка Изомераза, мутаза Лигазы Соединение двух молекул в результате образования новых связей, сопряженное с распадом АТФ Синтетаза

10 слайд

Описание слайда:

Обычно ферменты выделяют из тканей животных, растений, клеток и культуральных жидкостей микроорганизмов, биологических жидкостей (кровь, лимфа и др.). Для получения некоторых труднодоступных ферментов используются методы генетической инженерии. Получение ферментов.

11 слайд

Описание слайда:

Строение ферментов Ферменты Простые - протеины Сложные - протеиды небелковая часть или простетическая группа - кофермент Белковая часть носит название – апофермент Белковая часть носит название – апофермент

12 слайд

Описание слайда:

Строение ферментов Коферменты можно рассматривать как составную часть молекулы фермента. Это органические вещества, среди которых различают: нуклеотиды (АТФ, УМФ, и пр), витамины или их производные (ТДФ – из тиамина (В1), ФМН – из рибофлавина (В2), коэнзим А – из пантотеновой кислоты (В3), НАД и пр) и тетрапиррольные коферменты – гемы. Функции простетической группы следующие: участие в акте катализа, осуществление контакта между ферментом и субстратом, стабилизация молекулы фермента в пространстве.

13 слайд

Описание слайда:

Ферменты имеют 2 центра: Активный центр и Аллостерический центр. Строение ферментов Активный центр (АЦФ) – это относительно небольшой участок, расположенный на поверхности молекулы фермента, который непосредственно участвует в катализе. Состоит из уникального сочетания аминокислотных остатков, обеспечивает связь с субстратом и его дальнейшее превращение. В АЦФ различают: Субстратсвязывающий центр – участок, который отвечает за комплиментарное связывание субстрата и образование фермент – субстратного комплекса. Каталитический центр – непосредственно участвуют в химические реакции с субстратом.

14 слайд

Описание слайда:

Аллостерический центр - комбинация аминокислотных остатков на поверхности фермента, с которым связываются низкомолекулярные соединения (эффекторы), молекулы которых отличаются от субстратов. Присоединение эффектора изменяет третичную структуру и соответственно и конфигурацию АЦФ, вызывая тем самым снижение (ингибиторы) или повышение (активаторы) активности. Ферменты, которые подвергались воздействию эффекторов называются аллостерическими. Строение ферментов

15 слайд

Описание слайда:

Строение ферментов Вещество, химическое превращение которого катализируется ферментом носит название субстрат

16 слайд

Описание слайда:

Субстрат- вещество на которое действует фермент Фермент и субстрат должны подходить друг к другу «как ключ к замку» Принцип действия ферментов

17 слайд

Описание слайда:

18 слайд

Описание слайда:

Акт катализа складывается из трех последовательных этапов. 1. Образование фермент-субстратного комплекса при взаимодействии через активный центр. 2. Связывание субстрата происходит в нескольких точках активного центра, что приводит к изменению структуры субстрата, его деформации за счет изменения энергии связей в молекуле. Это вторая стадия и называется она активацией субстрата. При этом происходит определенная химическая модификация субстрата и превращение его в новый продукт или продукты. 3. В результате такого превращения новое вещество (продукт) утрачивает способность удерживаться в активном центре фермента и фермент-субстратный, вернее уже фермент-продуктный комплекс диссоциирует (распадается). Виды каталитических реакций: А+Е = АЕ = БЕ = Е + Б А+Б +Е = АЕ+Б = АБЕ = АБ + Е АБ+Е = АБЕ = А+Б+Е, где Е - энзим, А и Б - субстраты, либо продукты реакции. Механизм действия ферментов

19 слайд

Описание слайда:

20 слайд

Описание слайда:

Ферменты обладают свойствами белков, но имеют и особенности: 1. Зависимость от РН 2. Зависимость от температуры 3. Высокая специфичность действия 4. Способностью к регуляции – т.е. могут подвергаться влиянию активаторов или ингибиторов Ферменты или энзимы обозначают буквой Е

21 слайд

Описание слайда:

Оптимум рН для большинства энзимов 6,0-8,0. Это значение рН при котором фермент проявляет максимальную активность. Ионы водорода могут изменять степень ионизации субстрата, продукта и фермента. Оптимум температуры для большинства энзимов 38-40С, при 41-42С происходит тепловая денатурация. При повышение t на 10С, скорость ферментативной реакции увеличивается в 2 раза. 1. Зависимость от рН 2. Зависимость от температуры Свойства ферментов

22 слайд

Описание слайда:

Специфичность действия определяется структурой активного центра фермента и заключается в том, что каждый фермент катализирует превращение одного субстрата или группы субстратов, сходных по своей структуре. 3. Высокая специфичность действия Свойства ферментов

23 слайд

Описание слайда:

Свойства ферментов Различают несколько видов специфичности. Стереохимическая субстратная специфичность - фермент катализирует превращение только одного стереоизомера субстрата. Например, фумаратгидратаза катализирует присоединение молекулы воды к кратной связи фумаровой кислоты, но не к ее стереоизомеру - малеиновой кислоте. Абсолютная субстратная специфичность - фермент катализирует превращение только одного субстрата. Например, уреаза катализирует гидролиз только мочевины. Групповая субстратная специфичность - фермент катализирует превращение группы субстратов сходной химической структуры. Например, алкогольдегидрогеназа катализирует превращение этанола и других алифатических спиртов, но с разной скоростью.

24 слайд

Описание слайда:

Свойства ферментов 4. Способностью к регуляции Влияние на активность ферментов активаторов и ингибиторов. К числу факторов, повышающих активность ферментов, относятся катионы металлов и некоторые анионы. Чаще всего активаторами ферментов являются катионы Mg2+, Mn2+, Zn2+, K+ и Со2+, а из анионов - Сl-. Катионы действуют на ферменты по-разному. В одних случаях они облегчают образование фермент-субстратного комплекса, в других - способствуют присоединению кофермента к апоферменту, либо присоединяются к аллостерическому центру фермента и изменяют его третичную структуру, в результате чего субстратный и каталитический центры приобретают наиболее выгодную для осуществления катализа конфигурацию.

25 слайд

Описание слайда:

Ингибиторы тормозят действие ферментов. Ингибиторами могут быть как эндогенные, так и экзогенные вещества. Механизмы ингибирующего действия различных химических соединений разнообразны.

26 слайд

Описание слайда:

Ферменты, участвующие в синтезе белков, нуклеиновых кислот и ферменты энергетического обмена присутствуют во всех клетках организма. Но клетки, которые выполняют специальные функции содержат и специальные ферменты. Так клетки островков Лангерганса в поджелудочной железе содержат ферменты, катализирующие синтез гормонов инсулина и глюкагона. Ферменты, свойственные только клеткам определенных органов называют органоспецифическими: аргиназа и урокиназа - печень, кислая фосфатаза- простата. По изменению концентрации таких ферментов в крови судят о наличии патологий в данных органах. В клетке отдельные ферменты распределены по всей цитоплазме, другие встроены в мембраны митохондрий и эндоплазматического ретикулума, такие ферменты образуют компартменты, в которых происходят определенные, тесно связанные между собой этапы метаболизма. Многие ферменты образуются в клетках и секретируются в анатомические полости в неактивном состоянии - это проферменты. Существуют также изоферменты - ферменты, отличающиеся по молекулярной структуре, но выполняющие одинаковую функцию. Распределение ферментов в организме

27 слайд

Описание слайда:

Ферменты получили широкое применение в легкой, пищевой и химической промышленности, а также в медицинской практике. В пищевой промышленности ферменты используют при приготовлении безалкогольных напитков, сыров, консервов, колбас, копченостей. В животноводстве ферменты используют при приготовлении кормов. Ферменты используют при изготовлении фотоматериалов. Ферменты используют при обработке овса и конопли. Ферменты используют для смягчения кожи в кожевенной промышленности. Ферменты входят в состав стиральных порошков, зубных паст. В медицине ферменты имеют диагностическое значение – определение отдельных ферментов в клетке помогает распознаванию природы заболевания (например вирусный гепатит – по активности фермента в плазме крови) их используют для замещения недостающего фермента в организме. Применение ферментов

28 слайд

Описание слайда:

Тесты «Ферменты» 1. Ферменты являются: А) регуляторами; Б) катализаторами; В) активаторами субстратов; Г) переносчиками веществ через мембрану; Д) медиаторами нервного импульса. 2. Ферменты могут состоять только из: А) белка; Б) белка и небелковой части; В) нуклеотидов; Г) низкомолекулярных азотсодержащих органических веществ; Д) липидов и углеводов. 3. Кофермент – это: А) легкоотделяющаяся белковая часть сложного фермента; Б) неотделяющаяся небелковая часть сложного фермента; В) белковая часть сложного фермента; Г) небелковая часть простого фермента; Д) непрочносвязанная небелковая часть сложного фермента. Закрепление нового материала

29 слайд

Описание слайда:

4.Простетическая группа – это: А) белковая часть сложного фермента; Б) стабилизатор структуры фермента; В) активатор сложного фермента; Г) прочносвязанная с ферментом небелковая часть; Д) часть фермента, образующая каталитический центр. 5. Как называется небелковая часть сложного фермента, отвечающая за катализ? А) Кофермент; Б) Апофермент. 6. К какому классу относятся ферменты, катализирующие реакции переноса функциональных групп и молекулярных остатков с одной молекулы на другую? А) Гидролазы; Б) Трансферазы; В) Оксидоредуктазы; Г) Изомеразы.

31 слайд

Описание слайда:

Домашнее задание 1.Творческое задание: подготовить презентацию. 2. Реферат по теме «Области применения ферментов»

История открытия

Впервые ферменты были открыты русским химиком К.С.Кирхгофом в 1814 году.

Русский физиолог И.П.Павлов

назвал ферменты

«Носителями жизни».

ОПРЕДИЛЕНИЕ:

Ферменты или энзимы- это органические катализаторы белковой природы, которые ускоряют реакции, необходимые для функционирования организмов. На данный момент известно 2000 ферментов.

Классификация ферментов

Классы ферментов

Катализируемая реакция

Перенос атомов(н)или электронов от одного в-ва к другому.

Дегидродегеназа,оксидаза.

Оксидоредуктазы

Тансмираза,кин.аза

П еренос определенной группы атомов(метильной,ацильной,фосфатной,амино)от одного в-ва к другому.

Трансферазы

Р еакции гидролиза

Липаза,амилаза,пептидаза.

Гидролазы

Изомеразы

Изомераза,мутаза.

Внутримолекулярная перестройка.

Негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов.(разрываются связи С-С,С-N,C-О,илиС-N

Декарбоксилаза,фумараза,альдолаза

СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ:

Селективность
Эффективность
Зависимость от температуры
Зависимость от среды раствора

Селективность ферментов:

Селективность (избирательность) -это свойство ферментов ускорять только одну или группу однотипных реакции.
Селективность позволяет организму быстро и точно выполнить четкую программу синтеза веществ.

Эффективность ферментов:

Эффективность-свойство ускорения реакции. Скорость некоторых ферментативных реакции может быть в 10 15 раз больше скорости реакции, протекающей в их отсутствие ……

Пример: 2Н 2 О 2 каталаза 2Н 2 О+О 2

Эффективность

зависит от

Температуры (наибольшая при t 37 º )

Среды раствора (от рН) пепсин (рН – от 1,5 до 2) (0,9-2,0) слюна (рН –6,8)) (5,6-7,9) желчь (рН – 6,8) (5,6-8,0) кровь плазма (рН – 7,4) (7,25-7,44) пот (рН – 7,4) (4,2-7,8) отклонение – причина заболеваний

Простые

Сложные

Белковый

компонент

Белковый

компонент

небелковая

часть

кофермент

Принцип действия ферментов

Фермент и субстрат должны подходить

друг к другу «как ключ к замку»

Субстрат- вещество

на которое действует

фермент

Действие каталазы (пероксидазы) сырого мяса

В ПРОБИРКУ ПОМЕСТИЛИ

ВОДОРОДА,ВСЕ МЯСО

ПОКРЫЛОСЬ ПУЗЫРЬКАМИ

ГАЗА (О 2). (ПРОВЕРИЛИ ЭТО С ПОМОЩЬЮ

ТЛЕЮЩЕЙ ЛУЧИНКИ, ОНА РАЗГОРЕЛАСЬ.)

Действие каталазы (пероксидазы) клубня картофеля

РАСТЕРТЫЙ КАРТОФЕЛЬ СМЕШАЛИ С МЕЛКИМ ЧИСТЫМ ПЕСКОМ И ДОБАВИЛИ ПЕРЕКИСЬ ВОДОРОДА,ПРОИЗОШЛА БЫСТРАЯ Р-Я, ВЫДЕЛИЛИСЬ ПУЗЫРЬКИ ГАЗА (О 2) . РЕАКЦИЯ ПРОИЗОШЛА ОЧЕНЬ БЫСТРО, Т.К АКТИВНОСТЬ РАЗМЕЛЬЧЕНОЙ ТКАНИ КАРТОФЕЛЯ ОЧЕНЬ ВЕЛИКА.

Действие каталазы (пероксидазы) клеток зеленого листа

В ПРОБИРКУ ПОМЕСТИЛИ КЛЕТКИ ЗЕЛЕНОГО ЛИСТА И ДОБАВИЛИ ПЕРОКСИДАЗУ,В ПРОБИРКЕ ОБРАЗОВАЛСЯ ГАЗ КИСЛОРОД.

ГАЗ КИСЛОРОД ПОДНЯЛ КЛЕТКИ ЗЕЛЕНОГО

ЛИСТА НАД РАСТВОРОМ.

ДЛЯ ТОГО,ЧТОБЫ ПРОВЕРИТЬ,ЧТО ВЫДЕЛИЛСЯ

ГАЗ КИСЛОРОД ПОДНЕСЕМ ТЛЕЮЩУЮ ЛУЧИНКУ

К ПРОБИРКЕ ОНА НАЧНЕТ РАЗГОРАТЬСЯ

(Т.К КИСЛОРОД ПОДДЕРЖИВАЕТ ГОРЕНИЕ).

Действие дегидрогеназы коровьего молока на краситель

КАПЕЛЬ МЕТИЛОВОГО СИНЕГО И

15 КАПЕЛЬ 0,5 %-ГО Р-РА ФОРМАЛЬДЕГИДА.

КРАСИТЕЛЬ

ПОСТЕПЕННО ОБЕСЦВЕЧИВАЕТСЯ.ЭТО

ПРОИСХОДИТ ПОТОМУ,ЧТО К ЕГО

МОЛЕКУЛЕ ПРИСОЕДИНЯЕТСЯ ВОДОРОД,

ОТОБРАННЫЙ У

ФОРМАЛЬДЕГИДА ПРИ УЧАСТИИ

ФЕПМЕНТА ДЕГИДРОГЕНАЗЫ,

КОТОРЫЙ СОДЕРЖИТСЯ В КОРОВЬЕМ МОЛОКЕ.

Практическое применение

Пивоваренная

Текстильная

Осахаривание содержащегося

в солоде крахмала

Хлебопекарная

Удаление крахмала,наносимого на

нити во время шлихтования

Хлеб лучше подрумянивается и дольше не черствеет

Протеазы(расщепляют белки)

Пивоваренная

Этапы процесса пивоварения, регулирующие качество пены

фармацевтическая

Умягче-ние мяса

Добавки к зубным пастам для удаления зубного налета

Смывание желатина

с использованной

пленки для того,

чтобы извлечь

находящееся в нем

Пищевая - производство продуктов для детского питания

Сыроварение - свертывание молока

(получение сгустка казеина)

Фармацевтическая

Производство «готовых» каш

Препараты,способствующие пищеварению(в дополнение к обычному действию пепсина в желудке)

Каталаза

Удаление пероксида водорода

Резиновая

Получение(из пероксида водорода)кислорода,необходимо-го для превращения латекса в губчатую резину

Бактериальные протеазы

Стирка белья

Кожевенная

Стиральные порошки с ферментными добавками

Текстильная

Отделение волоса-способ,при котором не повреждаются ни волос, ни шкура

Извлечение шерсти из обрывков овечьих шкур

Получение

белковых гидролизатов(для производства кормов)

1. Ферментами называются:

а) низкомолекулярные органические соединения, необходимые для осуществления процессов, протекающих в организме, б) природные катализаторы белковой природы, ускоряющие биохимические процессы,

в)биологически активные вещества, которые вырабатываются железами внутренней секреции и регулируют деятельность органов и тканей живого организма,

г)биологически активные вещества, угнетающие жизнедеятельность болезнетворных микроорганизмов.

2. Соотнесите:

природа катализатора : 1) органический, 2) неорганический ;

характерное свойство : а)высокая селективность,

б)небольшая относительная молекулярная масса, в) белковая природа, г) высокая эффективность.

3. Активность фермента зависит от:

а) температуры, б) кислотности среды, в) присутствия кофермента,

г) все предыдущие ответы верны.

Ферменты - катализаторы и для них характерны все принципы катализа, но ферменты обладают и рядом уникальных свойств, которые их отличают от неорганических катализаторов. Это отличие объясняется белковой природой фермента.

Сказ о дележе наследства

Умирал старый араб. Все его богатство состояло из 17 прекрасных белых верблюдов. Он собрал своих сыновей и объявил им свою последнюю волю: «Мой старший сын, опора семьи, должен получить после моей смерти половину верблюдов. Среднему сыну я завещаю треть всех верблюдов. Но и мой младший, любимый сын должен получить свою долю - одну девятую часть стада». Сказав это, старый араб умер. Похоронив отца, три брата стали делить верблюдов. Но исполнить волю отца они не смогли: невозможно было разделить 17 верблюдов ни пополам, ни на три части, ни на девять частей. Но тут через пустыню проходил дервиш. Бедный, как все ученые, он вел с собой черного облезлого верблюда, нагруженного книгами. Братья обратились к нему за помощью. И дервиш сказал: «Выполнить волю вашего отца очень просто. Я дарю вам моего верблюда, а вы попробуйте разделить наследство». У братьев оказалось 18 верблюдов, и все разрешилось. Старший сын получил половину верблюдов – 9, средний – треть стада – 6 и младший сын получил свою долю – двух верблюдов. Но 9, 6 и 2 дают 17, и после дележа оказался лишний верблюд - старый облезлый верблюд ученого. И дервиш сказал: «Отдайте мне назад моего верблюда за то, что я помог разделить вам наследство, а то мне придется самому тащить книги через пустыню». Вот этот черный верблюд и подобен ферменту. Он сделал возможным такой процесс, который без него был бы немыслим, а сам остался без изменений. Это действительно основное свойство ферментов, да и вообще всякого катализатора. Ферменты – это прежде всего катализаторы.

Ферменты или энзимы – это белковые катализаторы, ускоряющие химические реакции в клетки.Как и другие катализаторы ферменты:
Ускоряют скорость реакции, но не
расходуются и не претерпевают
необратимых изменений.
Не изменяют состояния равновесия
химической реакции, ускоряют как прямую
так и обратную реакции в одинаковой
степени.
Повышают скорость реакции, понижая
энергию активации, тот энергетический
барьер который отделяет одно состояние
от другого.

От неорганических катализаторов ферменты отличаются рядом характерных особенностей.

Высокой эффективностью действия,
проявляют в миллионы и миллиарды раз более
высокую каталитическую активность.
Ферменты отличаются высокой
специфичностью действия в отношении как
химической природы субстрата, так и типа
реакции, т.е. каждый фермент катализирует в
основном только определенную химическую
реакцию.
Мягким условиями действия (в условиях
умеренной температуры, нормального давления
и в области близких к нейтральным значениям
рН среды.
Способностью к регуляции – возможностью
изменять активность в зависимости от
концентрации регуляторов и концентрации
субстрата

Ферменты или энзимы обозначают буквой Е

Обладают свойствами белков, но
имеют и особенности:
1. Зависимость от РН
2. Зависимость от температуры
3. Высокая специфичность
действия
4. Способностью к регуляции – т.е.
могут подвергаться влиянию
активаторов или ингибиторов

Зависимость от РН

Зависимость от температуры

Оптимум
температуры для
большинства
энзимов 38-40С,
при 41-42С
происходит
тепловая
денатурация.
При повышение t на
10С, скорость
ферментативной
реакции
увеличивается в 2
раза.

Специфичность действия

Специфичность действия
определяется структурой
активного центра фермента и
заключается в том, что каждый
фермент катализирует
превращение одного субстрата
или группы субстратов, сходных
по своей структуре.
Существуют несколько видов
специфичности:
1.Субстратная специфичность
2. Каталитическая специфичность

Субстратная специфичность. Различают: абсалютную, групповую и стереоспецифичность

Групповая специфичность -один фермент катализирует однотипные реакции

Групповая специфичность один фермент катализирует
однотипные реакции

Стереоспецифичность к Д – сахарам
Стереоспецифичность к L - АМК
Стереоспецифичность к цис – транс – изомерам
Например: фумараза активна в отношение трансизомера – фумарата, и не активна в отношение
цис-изомера – малеината.

Каталитическая специфичность

Фермент катализирует превращение
субстрата по одному из возможных
метаболических путей. Это свойство
обеспечивается строением
каталитического участка активного центра
фермента.

Строение ферментов

Апофермент + Кофактор =
Холофермент
Кофакторы ферментов м.б.
представлены:
Коферментами – могут быть
органические вещества, в состав
который часто входят витамины.
Обратимо связываются с
апоферментом. Функция – только
катализ.
Простетической группой, которая прочно
связывается с апоферментом. Функции
– биологические и катализ. Чаще всего
ионы металлов.

По способам взаимодействия с ферментом различают: коферменты и простетические группы.

Кофермент присоединяется во время
реакции к молекуле фермента подобно
субстрату, химически изменяется и
затем снова освобождается.
Первоначальная форма кофермента
регенерируется во второй, независимой
реакции.
Простетической группой называется
кофермент, который прочно связан с
ферментом и во время реакции его не
покидает. Группа, связавшаяся с
коферментом, далее переносится на
следующий субстрат или другую
молекулу кофермента.

Ферменты имеют 2 центра: Активный центр и Аллостерический центр.

Активный центр (АЦФ) – это относительно
небольшой участок, расположенный на
поверхности молекулы фермента, который
непосредственно участвует в катализе.
Состоит из уникального сочетания
аминокислотных остатков, обеспечивает связь
с субстратом и его дальнейшее превращение.
В АЦФ различают:
Субстратсвязывающий центр – участок,
который отвечает за комплиментарное
связывание субстрата и образование фермент
– субстратного комплекса.
Каталитический центр – непосредственно
участвуют в химические реакции с субстратом.

Аллостерический центр

Аллостерический центр - комбинация
аминокислотных остатков на
поверхности фермента, с которым
связываются низкомолекулярные
соединения (эффекторы), молекулы
которых отличаются от субстратов.
Присоединение эффектора изменяет
третичную структуру и соответственно и
конфигурацию АЦФ, вызывая тем самым
снижение (ингибиторы) или повышение
(активаторы) активности.
Ферменты, которые подвергались
воздействию эффекторов называются
аллостерическими.

Рибозимы

РИБОЗИМЫ Несмотря на то, что большинство рибозимов достаточно редко встречаются в клетках, иногда они очень важны для их существования. На

РИБОЗИМЫ
Несмотря на то, что большинство рибозимов
достаточно редко встречаются в клетках, иногда
они очень важны для их существования. Например,
активная часть рибосомы - молекулярной
машины, осуществляющей трансляцию белков из
РНК - является рибозимом.
В качестве кофакторов некоторые рибозимы часто
содержат двухвалентные ионы металлов,
например, Mg2+.
То обстоятельство, что РНК может содержать
наследственную информацию, позволило Уолтеру
Гилберту выдвинуть предположение, что в
древности РНК использовалась как в качестве
генетического материала, так и в качестве
катализаторов и структурных компонентов клетки, а
впоследствии эти роли были перераспределены
между ДНК и белками. Эта гипотеза сейчас
известна как Гипотеза РНК-мира.
РНК – ДНК - Белок

3. Способность ферментов к регуляции

Типы метаболических путей, которые регулируются ключевыми ферментами.

Регуляция каталитической активности фермента.

На схемах представлена аллостерическая регуляция по типу: 1. Конечным продуктом или по механизму отрицательной обратной связью (слева). 2. С

На схемах представлена
аллостерическая регуляция по
типу:
1. Конечным продуктом или
по механизму отрицательной
обратной связью (слева).
2. Субстрат А активирует
ключевой фермент данного
метаболического пути (справо).

Слайд 1

Ферменты
Братякова С.Б.
1

Слайд 2

Что такое ферменты?
ФЕРМЕНТЫ (от лат. fermentum - брожение, закваска) – это энзимы, специфические белки, увеличивающие скорость протекания химических реакций в клетках всех живых организмов. Наука о ферментах называется энзимологией.
Братякова С.Б.
2

Слайд 3

История изучения
Термин «фермент» был предложен в XVII веке химиком ван Гельмонтом при обсуждении механизмов пищеварения.
Братякова С.Б.
3

Слайд 4

В 1833 французскими химиками А. Пайеном и Ж. Персо впервые из прорастающих зерен ячменя было выделено активное вещество, осуществляющее превращение крахмала в сахар и получившее название диастазы(амилазы).
Братякова С.Б.
4

Слайд 5

В середине 19 в. разгорелась дискуссия о природе брожения. Л. Пастер считал, что брожение вызывается лишь живыми микроорганизмами и что процесс брожения неразрывно связан с их жизнедеятельностью. А Ю.Либих и его сторонники, отстаивая химическую природу брожения, считали, что оно является следствием образования в клетках микроорганизмов растворимых ферментов.
Луи Пастер
Юстас Либих
Марселен Бертло
Клод Бернар
Братякова С.Б.
5

Слайд 6

Дискуссия Либиха и Пастера о природе брожения была разрешена в 1897 Э.Бухнером, который, растирая дрожжи с инфузорной землёй, выделил из них бесклеточный растворимый ферментный препарат (зимазу), вызывавший спиртовое брожение. Открытие Бухнера утвердило материалистическое понимание природы брожений.
Братякова С.Б.
6

Слайд 7

Общая характеристика ферментов
Однокомпонентные
Двухкомпонентные
состоящие исключительно из белка
состоящие из белка, называемого апоферментом, и небелковой части, называемой простетической группой
Братякова С.Б.
7

Слайд 8

Они значительно эффективнее (в 1014 – 1015 раз) небиологических катализаторов. Высокая специфичность их действия.
Особенности ферментов:
Ферменты не капризны, однако каждая ферментативная реакция наиболее быстро протекает при строго определенном значении PH и t° C
Братякова С.Б.
8

Слайд 9

3.Ферменты – белки, при кипячении разрушаются и теряют свои ферментативные свойства.
1. Ферменты – катализаторы и поэтому могут ускорять определенные процессы. 2. Ферменты действуют на определенные субстраты (вещества).
Свойства ферментов
Братякова С.Б.
9

Слайд 10

Функции ферментов
Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях Направляют и регулируют обмен веществ организма..
Братякова С.Б.
10

Слайд 11

Принцип действия ферментов
Фермент и субстрат должны подходить друг к другу «как ключ к замку»
Братякова С.Б.
11

Слайд 12

Ферменты

пищеварительные
метаболические
ферменты выделяются в желудочно-кишечном тракте, разрушают питательные вещества, способствуя их абсорбции в системный кровоток
ферменты катализируют биохимические процессы внутри клеток.
Братякова С.Б.
12

Слайд 13

Пищеварительные ферменты
Амилаза расщепляет углеводы и находится в слюне, панкреатическом секрете и в содержимом кишечника. Различные виды амилазы расщепляют различные сахара. Протеазы, находящиеся в желудочном соке, панкреатическом секрете и в содержимом кишечника, помогают переваривать белки. Липаза, находящаяся в желудочном соке и панкреатическом секрете, расщепляет жиры.
Братякова С.Б.
13

Слайд 14

СВОЙСТВА ФЕРМЕНТОВ:
Селективность Эффективность Зависимость от температуры Зависимость от среды раствора
Братякова С.Б.
14

Слайд 15

Селективность ферментов:
Селективность(избирательность) -это свойство ферментов ускорять только одну или группу однотипных реакции. Селективность позволяет организму быстро и точно выполнить четкую программу синтеза веществ.
Братякова С.Б.
15

Слайд 16

Эффективность ферментов:
Эффективность-свойство ускорения реакции. Скорость некоторых ферментативных реакции может быть в 1015 раз больше скорости реакции, протекающей в их отсутствие … Пример: 2Н2О2 каталаза 2Н2О+О2
Братякова С.Б.
16

Слайд 17

Зависимость от температуры
Термолабильность, т. е. высокая чувствительность к изменениям температуры. Так как ферменты являются белками, то для большинства из них температура свыше 70 C приводит к денатурации и потере активности. При увеличении температуры до 10 С реакция ускоряется в 2-3 раза, а при температурах близких к 0 С скорость ферментативных реакций замедляется до минимума.
Братякова С.Б.
17

Слайд 18

Зависимость от среды раствора.(рН)

СРЕДА
ЗНАЧЕНИЕ
Желудочный сок Печеночная желчь Моча Сок поджелудочной железы
1,7 7,4 6,8 8,8
Братякова С.Б.
18

Слайд 19

Классификация ферментов
1.Оксидоредуктазы - ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, например, каталаза: 2 H2O2-->O2+2 H2O 2.Трансферазы - ферменты, катализирующие перенос атомов или радикалов. 3.Гидролазы - ферменты, разрывающие внутримолекулярные связи путем присоединения молекул воды. Например, фосфатаза: OH R - O - P = O + H2O ROH + H3PO4 OH
Братякова С.Б.
19

Слайд 20

4.Лиазы - ферменты, отщепляющие от субстрата ту или иную группу без присоединения воды, негидролитическим путем. Например: отщепление карбоксильной группы декарбоксилазой: O O // || CH3 - C - C CO2 + CH3 - C || O OH H
Братякова С.Б.
20

Слайд 21

5.Изомеразы - ферменты, катализирующие превращение одного изомера в другой: глюкозо-6-фосфат глюкозо-1-фосфат 6.Синтетазы - ферменты, катализирующие реакции синтеза.
Братякова С.Б.
21

Слайд 22

Классификация ферментов
Классы ферментов Катализируемая реакция Примеры ферментов или их групп
Оксидоредуктазы Перенос атомов водорода или электронов от одного вещества к другому. Дегидрогеназа, оксидаза
Трансферазы Перенос определенной группы атомов -метильной, ацильной,фосфатной или аминогруппы-одного вещества к другому Трансаминаза, киназа
Гидролазы Реакции гидролиза Липаза,амилаза,пептидаза
Лиазы Негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов. При этом могут разрываться связи С-С, C-N, C-O или C-S Декарбоксилаза, фумараза,альдолаза
Изомеразы Внутримолекулярная перестройка Изомераза, мутаза
Лигазы Соединение двух молекул в результате образования новых связей, сопряженное с распадом АТФ Синтетаза
Братякова С.Б.
22

Слайд 23

Местонахождение ферментов в организме
В клетке часть ферментов находится в цитоплазме, но в основном ферменты связаны с определенными клеточными структурами. В ядре, например, находятся ферменты, ответственные за репликацию - синтез ДНК и за ее транскрипцию - образование РНК.
ДНК-лигаза
Братякова С.Б.
23

Слайд 24

Условия действия ферментов
Действие ферментов зависит от ряда факторов: От температуры (max 40-50°С) Активной реакции среды – pH (кислотность). От присутствия специфических активаторов и неспецифических или специфических ингибиторов.
Братякова С.Б.
24

Слайд 25

Специфичность и механизм действия ферментов
Действие ферментов, строго специфично и зависит от строения субстрата, на который фермент действует. Прекрасным примером такой зависимости служит катализируемая аргиназой реакция гидролитического расщепления аминокислоты аргинина на орнитин и мочевину:
Братякова С.Б.
25

Слайд 26

Кофакторы ферментов
Многие ферменты для проявления активности нуждаются в веществах небелковой природы- кофакторах. Кофакторы могут быть как неорганическими молекулами (ионы металлов, железо-серные кластеры и др.), так и органическими (например, флавин или гем).
Братякова С.Б.
26

Слайд 27

Получение ферментов
Обычно ферменты вьделяют из тканей животных, растений, клеток и культуральных жидкостей микроорганизмов, биологических жидкостей (кровь, лимфа и др.). Для получения некоторых труднодоступных ферментов используются методы генетической инженерии.
Братякова С.Б.
27

Слайд 28

Болезни, связанные с нарушением выработки ферментов
Отсутствие или снижение активности какого-либо фермента (нередко и избыточная активность) у человека приводит к развитию заболеваний (энзимопатий) или гибели организма. Так, передаваемое по наследству заболевание детей - галактоземия (приводит к умственной отсталости) - развивается вследствие нарушения синтеза фермента, ответственного за превращение галактозы в легко усваиваемую глюкозу.
Братякова С.Б.
28

Слайд 29

Причиной другого наследственного заболевания - фенилкетонурии, сопровождающегося расстройством психической деятельности, является потеря клетками печени способности синтезировать фермент, катализирующий превращение аминокислоты фенилаланина в тирозин.
Определение активности многих ферментов в крови, моче, спинно-мозговой, семенной и других жидкостях организма используется для диагностики ряда заболеваний. С помощью такого анализа сыворотки крови возможно обнаружение на ранней стадии инфаркта миокарда, вирусного гепатита, панкреатита, нефрита и других заболеваний.
Братякова С.Б.
29

Слайд 30

Ферменты
Использование в технологических процессах
Приготовление пищи
Производство пищевых продуктов
Изготовление Фармацевтических препаратов
Изготовление моющих средств
В текстильной промышленности
Изготовление кожи и бумаги
Братякова С.Б.
30

Слайд 31

Физиологическая регуляция
Пищеварение
Е (ферменты)
Биосинтез
Коферменты
Макромолекулы
Катализ
Бактериальное брожение
Обмен веществ в клетке
Значение для организма
Братякова С.Б.
31

Слайд 32

Использование ферментов
Амилаза
Папаин
Фицин
Пепсин
Трипсин
Реннин
Протеаза
Каталаза
Глюкозооксидаза
Целлюлаза
Пектиназа
Братякова С.Б.
32

Слайд 33

Амилаза
Промышленность Использование
Пивоваренная Осахаривание содержащегося в солоде крахмала
Текстильная Хлебопекарная Удаление крахмала, наносимого на нити во время шлихтования. Крахмал превращается в глюкозу. Дрожжевые клетки, сбраживая глюкозу, образуют углекислый газ, пузырьки которого разрыхляют тесто и придают хлебу пористую структуру.хлеб лучше подрумянивается и дольше не черствеет.
Братякова С.Б.
33

Слайд 34

Фицин
Промышленность Использование
Фармацевтическая Добавки к зубным пастам для удаления зубного налета.
Фотография Смывание желатина с использованной пленки для того, чтобы извлечь находящееся в нем серебро.
Братякова С.Б.
34

Слайд 35

Папаин
Промышленность Использование
Пивоваренная Этапы процесса пивоварения, регулирующие качество пены.
Мясная Умягчение мяса. Этот фермент довольно устойчив к повышению температуры и при нагревании мяса какое-то время продолжает действовать. Потом он, конечно, инактивируется.
Братякова С.Б.
35

Братякова С.Б.Промышленность Использование
Пищевая Осветление фруктовых соков
Братякова С.Б.
42

Слайд 43

Сказ о дележе наследства
Умирал старый араб. Все его богатство состояло из 17 прекрасных белых верблюдов. Он собрал своих сыновей и объявил им свою последнюю волю: «Мой старший сын, опора семьи, должен получить после моей смерти половину верблюдов. Среднему сыну я завещаю треть всех верблюдов. Но и мой младший, любимый сын должен получить свою долю - одну девятую часть стада». Сказав это, старый араб умер. Похоронив отца, три брата стали делить верблюдов. Но исполнить волю отца они не смогли: невозможно было разделить 17 верблюдов ни пополам, ни на три части, ни на девять частей. Но тут через пустыню проходил дервиш. Бедный, как все ученые, он вел с собой черного облезлого верблюда, нагруженного книгами. Братья обратились к нему за помощью. И дервиш сказал: «Выполнить волю вашего отца очень просто. Я дарю вам моего верблюда, а вы попробуйте разделить наследство». У братьев оказалось 18 верблюдов, и все разрешилось. Старший сын получил половину верблюдов – 9, средний – треть стада – 6 и младший сын получил свою долю – двух верблюдов. Но 9, 6 и 2 дают 17, и после дележа оказался лишний верблюд - старый облезлый верблюд ученого. И дервиш сказал: «Отдайте мне назад моего верблюда за то, что я помог разделить вам наследство, а то мне придется самому тащить книги через пустыню». Вот этот черный верблюд и подобен ферменту. Он сделал возможным такой процесс, который без него был бы немыслим, а сам остался без изменений. Это действительно основное свойство ферментов, да и вообще всякого катализатора.
Братякова С.Б.
43

Слайд 44

1. Габриелян О. С., Маскаев Ф. Н., Пономарев С. Ю., Теренин В. И.Химия. 10 класс. Профильный уровень. М. Дрофа, 2009 2. Чертков И.Н. Методика формирований у учащихся основных понятий органической химии. – М.: Просвещение: 1991. 3. alhimic.ucoz.ru/load/26-1-0-39 4. www.alleng.ru/edu/chem1.htm 5. www.uchportal.ru/load/60-1-0-9056 6. http://ppt4web.ru/khimija 7. О. С. Габриелян, И.Г. Остроумов. «Химия. 10 класс. Настольная книга учителя»
Список использованной литературы и Интернет-ресурсов
Братякова С.Б.
44

Cлайд 1

Cлайд 2

Что такое ферменты? ФЕРМЕ НТЫ (от лат. «fermentum» - брожение, закваска), энзимы, специфические белки, увеличивающие скорость протекания химических реакций в клетках всех живых организмов. Их называют также биокатализаторами по аналогии с катализаторами в химии. Каждый вид ферментов катализирует превращение определенных веществ (субстратов), иногда лишь единственного вещества в единственном направлении. Поэтому многочисленные биохимические реакции в клетках осуществляет огромное число различных ферментов.

Cлайд 3

История открытия ферментов Процессы, протекающие при участии ферментов, известны человеку с глубокой древности, ведь в основе приготовления хлеба, сыра, вина и уксуса лежат ферментативные процессы. Но только в 1833 году впервые из прорастающих зерен ячменя было выделено активное вещество, осуществляющее превращение крахмала в сахар и получившее название диастазы (ныне этот фермент называется амилазой). В конце 19 в. было доказано, что сок, получаемый при растирании дрожжевых клеток, содержит сложную смесь ферментов, обеспечивающих процесс спиртового брожения. С этого времени началось интенсивное изучение ферментов - их строения и механизма действия.

Cлайд 4

Роль ферментов в организме Ферменты участвуют в осуществлении всех процессов обмена веществ и в реализации генетической информации. Возможность быстрого переваривания продуктов в живом организме осуществляется благодаря им. Ферменты - это «рабочая сила», которая выстраивает ваш организм подобно тому, как строители строят дома. У вас могут быть все необходимые строительные материалы, но чтобы построить дом, вам будут нужны рабочие, которыми они и являются.

Cлайд 5

Ферментов, работающих в организме, множество. Каждый из них имеет свое назначение. Протеаза - фермент переваривания белка, липаза переваривает жиры; амилаза переваривает углеводы и целлюлаза - переваривает клетчатку.

Cлайд 6

Где наш организм берёт ферменты? Определённый ферментный потенциал мы наследуем при рождении. Этот ограниченный запас рассчитан на всю жизнь. Чем быстрее вы израсходуете энергию ферментов, тем быстрее вы «выдохнетесь». Вы живёте так долго, пока ваш организм обладает факторами ферментной активности, из которых он производит новые ферменты. Когда вы достигаете такого момента, когда ваш организм больше не способен производить ферменты, ваша жизнь заканчивается. Для людей основным источником «дополнительных» ферментов является пища. Она должна содержать их «определенный набор». Если ферменты присутствуют в еде, то они сами осуществляют значительную часть работ по перевариванию пищи. Но если вы едите пищу, прошедшую термическую обработку, лишённую ферментов, организм вынужден сам производить ферменты для переваривания. Это намного уменьшает ограниченный ферментный потенциал.

Cлайд 7

Сегодня известно, что раковые клетки защищены белковой оболочкой, которая мешает иммунной системе их распознать. Удалить эту оболочку могут только ферменты, разоблачая, таким образом, злокачественные клетки. Вот почему онкологическим больным в их диете ограничивают мясо или исключают его вовсе: этим самым сберегают ферменты, уходящие на расщепление мяса, дают им возможность участвовать в разоблачении раковых клеток Так что, если вы едите что-то вареное, а мясо всегда подвергаете тепловой или иной обработке, то обязательно ешьте вместе с вареным продуктом в 3 раза больше сырых овощей.

Cлайд 8

Ферменты постоянно работают в организме: без них не совершается ни один процесс. Они расщепляют пищу на клеточном уровне, создают из белков мышцы, выделяют из легких углекислый газ, поддерживают работу иммунной системы в ее борьбе с инфекцией, повышают уровень выносливости организма, помогают пищеварительной системе правильно функционировать. Кроме всего перечисленного, ферменты: - уничтожают и выводят из организма различные жиры; - предупреждают хроническое течение болезни; - сохраняют нам молодость и помогают хорошо выглядеть; - усиливают энергию и выносливость; - препятствуют гормональному дисбалансу в организме.

Cлайд 9

Каталитические свойства ферментов Ферменты - самые активные среди всех известных катализаторов. Большинство реакций в клетке протекает в миллионы и миллиарды раз быстрее, чем если бы они протекали в отсутствие ферментов. Так, одна молекула фермента каталазы способна за секунду превратить в воду и кислород до 10 тыс. молекул токсичной для клеток перекиси водорода, образующейся при окислении различных соединений. Каталитические свойства ферментов обусловлены их способностью существенно уменьшать энергию активации вступающих в реакцию соединений, то есть в присутствии ферментов требуется меньше энергии для «запуска» данной реакции.

Cлайд 10

Условия действия ферментов Все реакции с участием ферментов протекают, в основном, в нейтральной, слабощелочной или слабокислой среде. Однако максимальная активность каждого отдельного фермента проявляется при строго определенных значениях pH. Для действия большинства ферментов теплокровных животных наиболее благоприятной температурой является 37-40oС.

Cлайд 11

У растений при температуре ниже 0o С действие ферментов полностью не прекращается, хотя жизнедеятельность растений при этом резко снижается. Ферментативные процессы, как правило, не могут протекать при температуре выше 70o С, так как ферменты, как и всякие белки подвержены тепловой денатурации (разрушению структуры).

Cлайд 12

Химическая природа ферментов Все ферменты - это белки с молекулярной массой от 15 000 до нескольких миллионов Да. Все ферменты - белки, но не все белки - ферменты. По химическому строению их различают на простые и сложные (имеют небелковую часть или простетическую группу). Функции простетической группы следующие: участие в акте катализа, осуществление контакта между ферментом и субстратом, стабилизация молекулы фермента в пространстве.

Cлайд 13

В процессе катализа реакции в контакт с субстратом вступает не вся молекула фермента, а определенный ее участок, который называется активным центром. Эта зона молекулы не состоит из последовательности аминокислот, а формируется при скручивании белковой молекулы в третичную структуру. Отдельные участки аминокислот сближаются между собой, образуя определенную конфигурацию активного центра. Помимо активного центра ряд ферментов снабжен регуляторным (аллостерическим) центром. С этой зоной фермента взаимодействуют вещества, влияющие на его каталитическую активность.

Cлайд 14

Размеры ферментов и их строение Молекулярная масса ферментов, как и всех остальных белков, лежит в пределах 10 тыс. - 1 млн. (но может быть и больше). Они могут состоять из одной или нескольких полипептидных цепей и могут быть представлены сложными белками. В состав последних наряду с белковым компонентом (апоферментом) входят низкомолекулярные соединения - коферменты (кофакторы, коэнзимы), в том числе ионы металлов, нуклеотиды, витамины и их производные. Некоторые ферменты образуются в форме неактивных предшественников (проферментов) и становятся активными после тех или иных изменений в структуре молекулы, например, после отщепления от нее небольшого фрагмента. Многие ферменты образуют так называемые ферментные комплексы. Такие комплексы, например, встроены в мембраны клеток или клеточных органелл и участвуют в транспорте веществ. Причиной другого наследственного заболевания - фенилкетонурии, сопровождающегося расстройством психической деятельности, является потеря клетками печени способности синтезировать фермент, катализирующий превращение аминокислоты фенилаланина в тирозин. Определение активности многих ферментов в крови, моче, спинно-мозговой, семенной и других жидкостях организма используется для диагностики ряда заболеваний. С помощью такого анализа сыворотки крови возможно обнаружение на ранней стадии инфаркта миокарда, вирусного гепатита, панкреатита, нефрита и других заболеваний.

Cлайд 17

Использование ферментов человеком Так как ферменты сохраняют свои свойства и вне организма, их успешно используют в различных отраслях промышленности. Например, протеолитический фермент папайи (из сока папайи) - в пивоварении, для смягчения мяса; пепсин - при производстве «готовых» каш и как лекарственный препарат; трипсин - при производстве продуктов для детского питания; реннин (сычужный фермент из желудка теленка) - в сыроварении. Каталаза широко применяется в пищевой и резиновой промышленности, а расщепляющие полисахариды целлюлазы и пектидазы - для осветления фруктовых соков